Wie Nervenzellen bei Prionenerkrankungen geschädigt werden….Beeinflussung des C-Terminals durch hexagonale Magnetstimulation BABS-I-

 FREUNDE, Jahre habe ich damit verbracht, die Pathologien des ZNS zu ergründen und sie so zu therapieren, dass eine “ Bessere Lebensqualität “ = BEQUOL _ Better Quality of Life , mein Warenzeichen und meine LEBENSPHILOSOPHIE,denn HEILEN kann der Organismus nur allein, wir können nur durch die Steigerung der  “ körpereigenen IMMUNANTWORT “ positiv dafür zu sorgen ….!! Meine Patente zur extremen Steigerung der körpereigenen IMMUNANTWORT sind WELTSPITZE  und versetzen den Organismus in sehr hohem Maße zur Eigenregeneration…!!  NANO-BIO-MINERAL-COMPLEXE/ NANO-Neuropeptid-Complexe spielen da eine sehr grosse Rolle und sind von mir europaweit patentiert…geraubt wird trotzdem aber nur bis zum GROSSEN GERICHT  des SCHÖPFERS  !!!  ERKENNT, welch ein Wissen hier für Euch steht und seht, dass IHR das verinnerlicht, denn im ERNSTFALL werden SIE 666 minus, EUCH nie helfen…VIEH/GOYEMs seid ihr in ihren Augen….mehr nicht…500 Millionen sollen übrigbleiben, natürlich als SKLAVEN, die ihr geistig schonheute seid..!!    

https://techseite.wordpress.com/?s=AMIPEC-Q+Pathologien+im+ZNS&submit=Suchen

Aminosäure Mineral Peptid Complex – Quanten modifiziert / Demenzpatent / AMIPEC-Q / BABS-I-Komplexsystem „ET“

WELT-Wissenshöchststand,von BIG PHARMA geraubt und vermarktet oder verschwinden lassen,mit STUDIEN überhäuft und zerredet…wem nützt es ??  Den LEIDTRAGENDEN-BETROFFENEN jedenfalls NICHT  !! Dokumentenidentifikation DE202006001133U1 23.11.2006 Titel Multifunktionelles Wirkstoffgemisch mit präventiven und therapeutischen Eigenschaften zur Verwendung als Universal-Adjuvans für die Herstellung von … Weiterlesen

extrem wichtig !!

Dokumentenidentifikation DE202006001133U1 23.11.2006
Titel Multifunktionelles Wirkstoffgemisch mit präventiven und therapeutischen Eigenschaften zur Verwendung als Universal-Adjuvans für die Herstellung von Vakzinen gegen Virus- und Krebserkrankungen
Anmelder Tech, Egon, 18147 Rostock, DE
Vertreter Baumbach, F., Dr.rer.nat. Pat.-Ing., Pat.-Ass., 13125 Berlin
DE-Aktenzeichen 202006001133
Date of advertisement in the Patentblatt (Patent Gazette) 23.11.2006

extrem wichtig  !!

Aminosäure-mineral-peptid-komplex, insbesondere quantenmechanisch modifiziert, als arzneimittel zur behandlung von demenzerkrankungen
WO 2008145095 A2
Zusammenfassung
Die Erfindung betrifft die Verwendung eines multifunktionellen Wirkstoffgemisches für die Herstellung einer pharmazeutischen Zusammensetzung zur Behandlung, Vorbeugung oder Linderung von Demenzerkrankungen, insbesondere von Morbus Alzheimer, mit präventiven und therapeutischen Eigenschaften. Anwendungsgebiete der Erfindung sind die Lebenswissenschaften und die pharmazeutische Industrie. Das erfindungsgemäß verwendete multifunktionelle Wirkstoffgemisch umfasst eine Fraktion spezifischer Peptide mit Molekulargewichten bis 10 000 Dalton und eine Fraktion essentieller und nichtessentieller Aminosäuren, welche durch Inkubation von Zellen bei geeigneten Wachstumstemperaturen und anschließender Lyse für die Herstellung einer pharmazeutischen Zusammensetzung zur Behandlung, Prophylaxe und/oder Metaphylaxe von Demenzerkrankungen.
Erkennt, welch ungeheures Wissen mir als Leihgabe für Euch gegeben wurde…“ET“

cluster_80mm

Direkte Fragestellungen zum BABS-I-Komplexsystem, persönliche Beratungen und Informationen „ET“

mailto:etech-48@gmx.de

Biene.info.2016@web.de

https://techseite.wordpress.com/

Egon

So sieht es leider aus, Eure EGOMANIE macht es meinen ERZFEINDEN/SATAN,sehr leicht und die Büttel und sich verkauften Seelen sind sehr zahlreich….“ET“
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Wie Nervenzellen bei Prionenerkrankungen geschädigt werden

Freitag, 9. Juni 2017

Menschliches Prion-Protein (schematische Darstellung) /ibreakstock, stock.adobe.com

Boston – Der Nervenzelltod bei Prionenerkrankungen könnte entscheidend durch einen molekularen Switch bedingt sein, der durch die beiden Enden des Prion-Proteins gesteuert wird. In eLife berichten Wissenschaftler der Boston University School of Medicine um David Harris (2017; doi: 10.7554/eLife.23473).

Prion-Proteine sind ein physiologischer Bestandteil der Zellmembran. In der gesunden Wildtyp-Variante sind sie ungefährlich. Problematisch wird es, wenn sie ihre Sekundär- und Tertiärstruktur zu einer pathogenen Variante des Proteins umändern. Die patho­gene Variante ist über noch nicht vollständig geklärte Mechanismen in der Lage, ihre Form anderen Prion-Proteinen aufzuzwingen. Die pathogenen Prion-Proteine können durch Proteasen nicht mehr gespalten werden und akkumulieren im Hirngewebe in Form von Amyloid. Das Hirngewebe geht infolge der Kettenreaktion unter. Die häu­figste klinische Erscheinung dieser Reaktion ist die Creutzfeld-Jakob-Erkrankung. Prionenerkrankungen sind bei Übertragung kontaminierten Materials ansteckend.

Hinweise bei Parkinson und Alzeheimer

Darüber hinaus gibt es jedoch Hinweise, dass diese Reaktionen auch bei anderen neu­ro­degenerativen Erkrankungen wie Parkinson, Alzheimer und Chorea Huntington eine Rolle spielen. Bei Alzheimer konnten Forscher nachweisen, dass Amyloid-Beta in seiner akkumulierten Form auch eine Zusammenlagerung weiterer Amyloid-Proteine begüns­tigt. Neben dieser Parallele zu der klassischen Prionenreaktion gibt es Hinweise, dass das Prion-Protein selbst an der Pathogenese beteiligt ist. Aus diesem Grund sind beispielsweise Patienten mit einer Alzheimerdemenz von einer Hornhautspende ausgeschlossen, da eine Übertragung von infektiös wirksamen Prion-Proteinen möglich erscheint.

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Das Prion-Protein (PrP), welches im Rahmen dieser Studie untersucht wurde, war das erste Protein, das mit dieser spezifischen Eigenschaft beschrieben wurde. Wie genau PrP in seiner pathologischen Variante zum Nervenzellschaden führt, ist bisher laut den Forschern noch nicht geklärt.

Über elektrophysiologische Untersuchungen, zellulär basierte und biophysikalische Methoden konnten die Forscher nachweisen, dass das N-terminale Ende von PrP toxische Effekte auf Nervenzellen ausübte. Demgegenüber fungierte das C-terminale Ende wie eine Bremse für diese toxische Funktion. Die Forscher konnten durch speziel­le Liganden für jeweils eines dieser Enden von PrP eine toxische oder protektive Funk­tion induzieren. Insbesondere Antikörper gegen das C-terminale Ende verstärkten die toxische Funktion des Proteins deutlich.

Durch ihre Versuche konnten die Forscher nachweisen, dass PrP abhängig von seinem wirksamen Ende toxische oder protektive Funktionen aufweist. Bei der Entwicklung von Therapiemöglichkeiten könnte dies eine entscheidende Rolle spielen, da beispielsweise Antikörpertherapien, die sich gegen das C-terminale Ende von PrP richten, die Prionenreaktion sogar verschlimmern könnten, hieß es aus der Gruppe. © hil/aerzteblatt.de

EMF-IMPULSE sind zu weit über 90 % an falschen Zellteilungen und Anlagerungen an den Zellwänden und Gefässwänden…seit ca. 10 Jahren eine Steigerung um 1000 %….seht ihr das denn nicht….??  LG „ET“

 

                                            !!  WACHT auf und SCHÜTZT EUCH !!

SCHÜTZT EUCH vor derartigem UNGEIST,das wird erst noch bitterer !!

SCHÜTZT EUCH !!

“Der letzte Meter gehört dem INDIVIDUUM ! ”

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BABS-I = Biophysical Anti-Brain Manipulation

System-Integration

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Für die,die mit gesundem VERSTAND diese kommende Zeit überleben wollen, sollte das

BABS-I-Komplexsystem

zur PFLICHT gehören  !!

LG, der Schöpfung verpflichtet, “ET”

mailto:etech-48@gmx.de

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